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免疫球蛋白M (IgM)是在胚胎发育和体液免疫反应期间出现的第一个抗体。IgM以多种不同的形式存在。FcμR是哺乳动物中唯一的IgM特异性受体，可识别不同形式的IgM以调节不同的免疫反应。然而，潜在的分子机制仍然未知。

2023年3月22日，北京大学肖俊宇团队在Nature 在线发表题为“Immunoglobulin M perception by FcμR”的研究论文，该研究报道了FcμR对免疫球蛋白M的识别机制。该研究描述了FcμR-IgM相互作用的结构基础。作者发现两个FcμR分子与一个Fcμ-Cμ4二聚体相互作用，表明FcμR可以以2:1的化学计量量与膜结合的IgM结合。

进一步的分析表明，在IgM BCR中，FcμR结合位点是可访问的。相比之下，五聚体IgM可以募集4个FcμR分子在同一侧结合，从而促进FcμR低聚物的形成。其中一个FcμR分子占据了分泌成分的结合位点。然而，有4个FcμR分子与含有分泌成分的分泌IgM的另一侧结合，与FcμR在分泌IgM逆转录转运中的作用一致。这些结果揭示了FcμR对IgM识别的复杂机制。