1.核纤层的磷酸化与核被膜解体

脊椎动物细胞有3种类型的核纤层蛋白（A、B、C），核纤层蛋白啊A和C是由同一个转录单位编码的，通过可变剪接形成不同的mRNA。它们在肽链上的差别是：核纤层蛋白A的C端壁核纤层蛋白C的C端多133个氨基酸残基。核纤层蛋白B是由另一个转录单位编码的，通过转录后的修饰，在羧基端添加了疏水的异丙基，添加的脂肪酸帮助核纤层蛋白B插入到核膜内脂层。3种类型的核纤层蛋白都是以二聚体的形式存在，有球形的头和尾部结构域以及一个杵状的α螺旋中心。这些核纤层蛋白二聚体以头-头、尾-尾相接的方式形成核纤层。

在有丝分裂早期，MPF使3种核纤层蛋白的特定丝氨酸残基磷酸化，引起核纤层的去聚合。磷酸化的核纤层蛋白A和C被释放出来进入溶液中，而磷酸化的核纤层蛋白B由于异丙基的作用仍然与核膜相连。核纤层的解体，导致核被膜破裂形成小囊泡。

2. MPF参与多种有丝分裂早期事件的控制

染色体结构维持（SMC）蛋白家族，这类蛋白质是染色体正常分离所必须的。酵母中分离到一种使染色体凝聚的SMC家族的蛋白，称作凝聚蛋白。

在核被膜解体过程中，主要是核纤层蛋白的磷酸化直接导致，核纤维层的去聚合。

MPF的磷酸化作用也参与了内质网和高尔基体破裂形成小囊泡，主要是通过对GM130的磷酸化。GM130是介导COPI包被蛋白小泡着陆高尔基体所必需的蛋白质，它磷酸化，阻止了COPI包被蛋白小泡着陆高尔基体并与之融合，进而使高尔基体和内质网断裂成片段。

至于MPF对纺锤体的影响，据认为MFP浓度的升高改变了微管的动力学行为。首先，微管解聚的速度加快，这样使微管快速去聚合并使间期微管缩短，微管去聚合是由于MPF使微管结合蛋白磷酸化所致。第二，形成的短的微管将成为中心粒的星微管，从而有利于纺锤体的形成。